Pokaż wyniki od 1 do 1 z 1

Temat: Aminokwasy - budowa, podział, rola w organizmie.

  1. #1
    Moderator #Dieta Doświadczony Osiągnięcia:
    Trzech znajomychOverdriveWeteran10000 punktów doświadczenia
    Avatar Giro
    Dołączył
    28-09-08
    Postów
    1,273
    SOG
    283
    Otrzymał : 292 SOGi w 183 postach

    Domyślnie Aminokwasy - budowa, podział, rola w organizmie.

    Aminokwasy
    Aminokwasy są podstawowymi elementami białek. Składają się z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla każdego aminokwasu grupy R. Wszystkie te elementy skupione są wokół węgla a .

    Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel.


    Aminokwasy różnią się jedynie łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Grupy boczne różnić się mogą:
    • kształtem
    • wielkością
    • ładunkiem elektrycznym
    • reaktywnością
    • zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych i hydrofobowych
    Biorąc pod uwagę właściwości grupy R, aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane.

    Aminokwasy hydrofobowe
    Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas - fenyloalanina - zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (-CH2-).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.
    Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe. Ta tendencja do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się mają znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.

    Aminokwasy polarne nie posiadające ładunku
    Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna - jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.

    Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim
    W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.
    Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym
    Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.






    AMINOKWASY BIAŁKOWE




    W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest związana z tym samym atomem węgla, z którym związana jest jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru. Ten atom węgla określa się jako atom węgla a.
    Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami.
    Z atomem węgla a związane są cztery różne podstawniki a więc są to cząsteczki chiralne i mogą występować w dwóch odmianach czynnych optycznie (enancjomerach).
    Konfiguracja grup związanych z atomem węgla a jest dla wszystkich aminokwasów białkoweych taka sama i oznacza się ją jako L. Wszystkie aminokwasy białkowe są więc L-a-aminokwasami.

    Aminokwasy glikogenne - aminokwasy, których metabolizm prowadzi do wytwarzania glukozy (sacharydów).
    Aminokwasy ketogenne - aminokwasy których metabolizm prowadzi do wytwarzania związków ketonowych.






    Rola wybranych aminokwasów
    Arginina

    Arginina należy do aminokwasów endogennych. Aminokwas ten wzmaga usuwanie amoniaku i chlorków z organizmu, a także odpowiada za zakwaszanie płynów ustrojowych. Przez organizm jest metabolizowany do mocznika i ornityny. Jako źródło grupy guanidynowej jest niezbędny do syntezy kreatyny. Ma właściwości immunostymulujące oraz odtruwające mózg. Badania wykazały, że u osób chorych na Alzheimera występuje niedobór właśnie tego aminokwasu.
    Arginina w obecności tlenu i NADPH2 tworzy tlenek azotu i cytrulinę. Tlenek azotu odpowiedzialny jest za relaksację mięśni gładkich, zapobieganie agregacji krwinek i pełni rolę neurotransmitera w mózgu.
    Przy niedoborze argininy w organizmie pojawiają się między innymi zaniki mięśni, osłabienie siły mięśniowej, zahamowanie wzrostu i rozwoju, otyłość, zaburzenia regeneracji tkanek, zaburzenia lipidowe i w wydzielaniu insuliny, obrzęki, nadciśnienie i niewydolność oraz toksyczne uszkodzenie wątroby.
    Arginina bierze udział w bardzo ważnym cyklu biochemicznym, który jest odpowiedzialny za usuwanie azotu białkowego z organizmu. Ma to duże znaczenie, ponieważ przy metabolicznym wykorzystaniu białka uwalnia się amoniak, toksyczny dla człowieka związek azotowy. Cykl w którym bierze udział opisywany aminokwas przekształca toksyczną cząsteczkę amoniaku w obojętną cząsteczkę mocznika. Jak ważny jest to proces, niech świadczy fakt, że podwyższenie stężenia amoniaku w ustroju, spowodowany np. brakiem argininy, może prowadzić do uszkodzenia nerek lub mózgu.
    Arginina podawana równocześnie z sorbitolem reguluje przepływ żółci i dodatkowo wzmaga procesy odtruwania oraz regeneracji wątroby. Reguluje również wypróżnienia. Może zapobiegać migrenom. Arginina łącznie z sorbitolem i mannitolem lub fruktozą zwiększa wydolność psychiczną i fizyczną, stymulując czynności mózgu, przyczynia się do zwiększenia aktywności psychofizycznej.
    Chcąc zapobiec takim niedoborom powinniśmy zwiększyć ilość takich pokarmów jak jaja, mleko, sery, owoce morza, ryby. Wegetarianie zwiększone zapotrzebowanie na argininę mogą zaspokoić soją, ziarnami sezamu, orzechami.

    Seryna

    Seryna jest aminokwasem endogennym, biorącym udział w tworzeniu cukrów. Niezbędny do syntezy białek oraz budowania serynofosfatydów (fosfatydyloseryna). Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy. Kolamina, czyli aminoetanol (etanolamina) jest to amina biogenna będąca składnikiem kefaliny wchodzącej w skład mózgu. Seryna jest również niezbędna do wytwarzania lecytyny, sfingozyny i acetylocholiny. Może być przetworzona w glicynę, jest więc potrzebna do syntezy sfingolu, a tym samym sfingomielin znajdujących się w mózgu. Bierze udział w syntezie puryn i pirymidyn (nukleotydów). Właśnie przez to seryna oraz fosfatydyloseryna wpływają na czynności i strukturę mózgu. Podawanie seryny jak i fosfatydyloseryny prowadzi do usprawnienia procesów zapamiętywania i odtwarzania informacji. Zwiększają zdolności percepcji (odbioru) i zdolności poznawcze. Seryna nasila procesy kodowania i konsolidacji w neuronach mózgu.
    Obecnie seryna jako aminokwas i fosfatydyloseryna weszły w skład preparatów z grupy suplementów diety i mogą być stosowane w celu podniesienia wydolności psychicznej organizmu. Seryna pobudza również wytwarzanie przeciwciał (działanie immunostymulujące). Naturalnymi źródłami seryny mogą być mleczko sojowe i mózg, a także sery, jaja, mięso, dziczyzna, drób, ziarno pszenicy, ziarno sezamowe, pestki słonecznika, migdały, orzeszki ziemne, kukurydza.


    Kwas asparaginowy i kwas glutaminowy

    Kwas asparaginowy jest aminokwasem dwukarboksylowym, endogennym. Działa na receptory NMDA, zwiększając napływ wapnia do neuronów, przez co pobudza ich aktywność i ułatwia tworzenie engramów, czyli śladów pamięciowych. Dzięki tej funkcji, ułatwia uczenie, zapamiętywanie oraz odtwarzanie informacji. Wzmaga koncentrację i poprawia samopoczucie. Posiada właściwości anaboliczne, bowiem pobudza wydzielanie somatotropiny, czyli hormonu wzrostu. Obecnie jest stosowany do leczenia zaburzeń rozwoju u dzieci, stanów wyczerpania psychicznego i fizycznego oraz zaburzeń intelektualnych u osób starszych. Dostępny w formie preparatów prostych i złożonych, najczęściej w połączeniu z magnezem, np. Aspargin, Laktomag, Magnefar, Magnokal, Magnevit, Asparginum, Asmag.
    Kwas glutaminowy to również aminokwas endogenny, jest składnikiem strukturalnym i energetycznym neuronów. Po rozpadzie daje kwas g-aminomasłowy. Bierze udział w syntezie acetylocholiny i adrenaliny. Pobudza wydzielanie żółci i soku trzustkowego. Poprawia ukrwienie narządów płciowych, stymuluje wzrost i rozwój jajników, pęcherzyków Graafa i ciałka żółtego. W zbyt dużych dawkach powoduje jednak degenerację komórek nerwowych w wyniku otwarcia kanałów wapniowych. Tak jak kwas asparaginowy działa na receptory NMDA , otwierając kanały wapniowe, zwiększa napływ wapnia do neuronów. Jest to proces niezbędny do powstawania engramów, czyli śladów pamięciowych. Kwas glutaminowy znalazł zastosowanie w leczeniu wyczerpania nerwowego, utrudnionej koncentracji i zaburzeń pamięci. Dawniej stosowany był w leczeniu dzieci biernych, niedołężnych i opóźnionych w rozwoju umysłowym. Opisywano wyniki poprawy stanu u dzieci mających trudności w uczeniu się oraz stwarzających trudności w wychowaniu. Kwas glutaminowy zalecano w miażdżycy i w nadciśnieniu. Nie zaleca się przyjmowania kwasu glutaminowego w porze wieczornej, może bowiem wywołać bezsenność.

    Aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach bocznych BCAA

    Do aminokwasów tych należą leucyna, izoleucyna i walina. Są to aminokwasy egzogennych, zatem muszą być one dostarczane do organizmu wraz z posiłkami, gdyż organizm nie jest w stanie sam ich zsyntezować.
    Aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach, szczególnie leucyna może bezpośrednio pobudzać syntezę białek. Mogą one również zwiększyć wydzielanie się niektórych hormonów anabolicznych.
    Wśród najbardziej popularnych odżywek, aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach (BCAA) odgrywają szczególnie ważną rolę dla kulturystyki. Należy zaznaczyć, że mogą być wykorzystywane jako źródło energii dla pracujących mięśni podczas długotrwałego wysiłku. Aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach są uwalniane głównie z mięśni szkieletowych, a ich szkielety węglowe są wykorzystywane jako „paliwo”. W tym samym czasie ich reszty azotowe są przetwarzane w inny aminokwas - alaninę. Następnie jest ona transportowana do wątroby, gdzie przemienia się w glukozę, która z powrotem wraca do mięśni szkieletowych i ponownie może być wykorzystana jako „paliwo”. Tzw. cykl glukozowo-alaninowy jest mechanizmem służącym do podtrzymania homeostazy, stałego poziomu glukozy we krwi.
    Udowodniono, że aminokwasy te odgrywają bardzo ważną rolę jako źródło energii podczas stanów wyczerpania węglowodanów u sportowców. Jest to istotne dla kulturystów biorących udział w zawodach, których programy żywieniowe przed zawodami przewidują na ogół stopniową redukcję zarówno kaloryczności posiłków, jak i podaży węglowodanów. Wyniki badań przeprowadzonych przez francuskich naukowców potwierdzają, że podanie omawianych aminokwasów może spotęgować utratę tłuszczów podczas stosowania ograniczeń dietetycznych
    Jednak oprócz różnego rodzaju odżywek dla sportowców, aminokwasy te występują także w produktach pochodzenia naturalnego, a mianowicie…
    …izoleucyna i leucyna występują w kukurydzy i mleku…
    …natomiast walina obecna jest w takich produktach jak ryż, orzeszki ziemne, migdały, siemie lniane czy sezam.

    Tryptofan

    Tryptofan to obojętny elektrycznie aminokwas egzogenny, który posiada łańcuch boczny oparty na szkielecie indolu. Wchodzi w skład białek (białka mleka, ciałka krwi), należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Zdolność do jego syntezy mają niektóre rośliny i bakterie. Przemiany tryptofanu są źródłem bardzo istotnych związków, taki jak tryptamina, serotonina, niacyna i roślinne hormony wzrostu (auksyny).
    Tryptofan jest niezbędny do powstawania hormonu tkankowego - serotoniny. Działa przeciwdepresyjnie, poprawia nastrój i gwarantuje dobry sen, a także zmniejsza nadpobudliwość i poprawia działanie mózgu. Wpływa na odczucie sytości.
    W listopadzie, grudniu i styczniu, gdy słońce na niebie pojawia się sporadycznie i na krótko, szyszynka odbiera sygnały o narastających ciemnościach i w organizmie zanika poziom serotoniny, która zmienia się na melatoninę. Szyszynka jest miejscem produkującym serotoninę (hormon ten działa w ciągu dnia), gdzie podczas nocy zachodzi biosynteza serotoniny w inny hormon - melatoninę. Zwiększa się poziom melatoniny, czyli produkowanego w naturalnych warunkach nocą hormonu snu. Nic więc dziwnego, że podczas szarych dni jesteśmy ospali, powolni i trudno nam się skupić.
    Niedobór światła utrudnia również dotarcie do mózgu jednego z aminokwasów – tryptofanu- aminokwasu, który musi być dostarczony organizmowi z zewnątrz, w pożywieniu np. w bananach, nasionach słonecznika lub kiedy stosujemy pewne zioła np. lucernę lub suplementy posiadające ten aminokwas .
    To właśnie z tryptofanu tworzy się serotonina – neuroprzekaźnik, który poprawia nastrój, łagodzi stres, pozwala na spokojny sen i zmniejsza nawet dolegliwości bólu. Serotonina i melatonina odgrywają bardzo ważną rolę w regulowaniu snu, temperatury ciała, nastroju, przebiegu procesu dojrzewania, odnawiania się i wzrostu komórek oraz podczas menstruacji.
    Serotonina jest bardzo ważną substancją, która pośredniczy w zmienianiu procesów w komórce lub całych tkankach. Jest neurotransmiterem, który zawiaduje i przekazuje impulsy nerwowe do tkanek. Od niej zależy, czy sygnał systemu nerwowego będzie w stanie dotrzeć do wszystkich zakątków ciała.
    Naturalnym źródłem tryptofanu są banany oraz nabiał…

    Metionina

    Metionina to aminokwas egzogenny, który jest donorem grup metylowych w procesach przenoszenia grup metylowych w organizmie, W organizmie występuje i funkcjonuje w postaci S-adenozylometioniny i pełni funkcje koenzymu różnorodnych metylaz. Stąd metionina odgrywa ważną rolę w syntezie choliny i lecytyny, sprzyja normalizacji przemiany lipidów, zapobiega stłuszczeniu wątroby i innym jej uszkodzeniom oraz wykazuje działanie przeciwmiażdżycowe. Ponadto pełni ważną rolę w czynnościach nadnerczy, przede wszystkim w syntezie adrenaliny, a także w procesach inaktywacji katecholamin, regulując tym samym równowagę katecholaminową. Udowodniono istnienie ścisłego związku między metionina a przemianami kwasu foliowego oraz witaminami B6 i B12.
    Metionina jest substancją wyjściową dla cysteiny, która stanowi element struktury jednego z ważniejszych antyoksydantów komórkowych - glutationu. Tym sposobem, metionina wpływa na antyoksydacyjny status organizmu, a także jest ważna w procesach detoksykacji ksenobiotyków i biotransformacji leków (poprzez połączenie z glutationem). Z metioniny tworzy się również kwas aminosulfonowy - tauryna, posiadający szerokie spektrum oddziaływania farmakologicznego, między innymi tworzenie kwasów żółciowych, normalizacje czynności serca, mózgu, trzustki itd.
    Ponadto metionina poprawia stan skóry, zapobiega łamliwości paznokci i wypadaniu włosów. Wskazana jest w osteoporozie, zatruciu ciążowym, chorobach reumatycznych i alergicznych. Zaleca się ją kobietom stosującym doustne środki antykoncepcyjne
    Naturalnym źródłem metioniny jest między innymi kasza jaglana, ryż, otręby pszenne, orzechy włoskie, sezam, a także grzyby, brukselka, brokuły, szpinak, groch, fasola, ryby, mięso.

    Tyrozyna

    Tyrozyna jest aminokwasem endogennym co oznacza, że ludzki organizm potrafi go samemu wytworzyć. W przypadku jego niedoborów w diecie może zostać zsyntetyzowany z fenyloalaniny.
    Z tyrozyny powstają dwa ogromnie ważne neurotransmitery (dopamina i noradrenalina), które biorą udział w szeregu procesów związanych z zapamiętywaniem, koncentracją oraz podtrzymaniem wysokiego poziomu aktywności centralnego układu nerwowego. W wielkim uproszczeniu oznacza to, że niedobór tyrozyny może przekładać się na mniejszą podaż tych neurotransmiterów, a w konsekwencji na senność, rozkojarzenie, stany depresyjne oraz problemy z zapamiętywaniem i „porządkowaniem informacji”.
    Do najlepszych źródeł tego pierwiastka zaliczyć możemy jaja, mleko i jego przetwory, ryby, soję i ziarno sezamu.

    Lizyna

    Lizyna jest aminokwasem egzogennym, którego organizm ludzki nie jest w stanie samodzielnie wytworzyć i musi dostarczać go wraz z pożywieniem. Sprzyja wchłanianiu wapnia w diecie i bierze udział w tworzeniu substancji międzykomórkowej kości, chrząstek oraz tkanki łącznej, ponadto wspomaga rozwój mięśni.
    Lizyna działa jako przeciwutleniacz i redukuje stężenie wolnych rodników wywołujące choroby. Badania wykazały, że proglutaminiam argininy i jednochlorek lizyny stanowią jedyną kombinację aminokwasów, która przyjmowana doustnie, skutecznie podnosi poziom hormonu wzrostu w organizmie. Jest to ważna reakcja ze względu na działanie hormonu wzrostu na masę mięśniową oraz na metabolizm węglowodanów, białek i tłuszczów. Przede wszystkim hormon wzrostu zwiększa chudą masę ciała poprzez nasilenie syntezy białek i zwiększenie zatrzymywania azotu. Działanie to częściowo uważa się za wynik działania hormonu wzrostu jako czynnika sprzyjającego przenoszeniu pewnych niezbędnych aminokwasów wewnątrz komórek mięśniowych. Osoby z niedoborem hormonu wzrostu mają stosunkowo wysoki poziom tłuszczu w organizmie. Leczenie hormonem wzrostu obniżą zawartość tłuszczu w organizmie przy jednoczesnych wzroście ilości białka, głownie mięśniowego.

    Rola lizyny w organizmie:
    Lizyna jest niezbędna przy budowie białek, głównie w mięśniach i w kościach, istotna w okresie rozwoju.
    Wchłania wapń, poprawia koncentrację umysłową.
    Łagodzi objawy przeziębienia, grypy oraz opryszczki.
    Obecna przy wytwarzaniu hormonów, przeciwciał, enzymów i przy budowie kolagenu.
    Jej niedobór skutkuje objawami zmęczenia i rozdrażnienia, powoduje anemię i wypadanie włosów.

    Lizyna występuje w mięsie, jajkach, drobiu,rybach, żółtych serach, warzywach strączkowych.


    Właściwości fizjologiczne aminokwasów białkowych

    Zapach i smak

    Aminokwasy białkowe należą do aminokwasów pierwszorzędowych, często określanych mianem aminokwasów kodowanych. Większość z nich nie posiada zapachu, jednak można wymienić kilka aminokwasów, które go posiadają. I tak cysteina i metionina, obecność siarki w strukturze tych aminokwasów powoduje, że mają one bardzo nieprzyjemną woń siarkowodorowo – merkaptanową. Z kolei kwas glutaminowy, który jest głównym składnikiem przypraw do zup typu maggi ma charakterystyczny zapach, który pobudza apetyt, jest to zapach hydrolizatu białkowego (rosołu). Wiele produktów spożywczych zawdzięcza swój zapach związkom jakie tworzą się w wyniku reakcji aminokwasów z węglowodanami, np. zapach świeżo upieczonego chleba wynika z obecności produktów powstałych w wyniku reakcji proliny z glukozą w trakcie pieczenia.
    Natomiast jeśli chodzi o smak aminokwasów białkowych to z reguły określany jest on jako słodki lub gorzki, jednak istnieją różnice w ocenie smaku, ponieważ wynika to z subiektywnej oceny każdego organizmu. Do aminokwasów, które nie posiadają zapachu zaliczamy lizynę, tryptofan, asparaginę i argininę. Do „ słodkich” aminokwasów należą glicyna, alanina, seryna i treonina, z kolei do „gorzkich” zaliczamy tyrozynę, leucynę i izoleucynę. Smak wielu produktów spożywczych zależy od występujących w nich wolnych aminokwasów, tak jak w przypadku ryb, produktów pochodzenia morskiego, a także serów, przypraw maggi czy sosu sojowego [1].

    Właściwości toksyczne
    Oczywiście aminokwasy pełnią niezwykle ważną i istotną funkcję w procesach życiowych wszystkich żywych organizmów, jednak niektóre z nich przyjmowane w nadmiarze mogą stać się szkodliwe, a w niektórych przypadkach nawet toksyczne.
    Poniżej przedstawię kilka aminokwasów, których nadmiar ma szkodliwy wpływ na organizm człowieka.
    Nadmiar leucyny w organizmie z równoczesnym niedomiarem tryptofanu wywołuje pelagrę zwaną również rumieniem lombardzkim. Objawami tej choroby są zapalenia skóry, szczególnie widoczne na odsłoniętych częściach skóry, biegunka, wraz z zapaleniem języka oraz jamy ustnej, a także otępienie jako skutek zmian w ośrodkowym układzie nerwowym. Schorzenie to występuje gdy głównym spożywanym pokarmem jest sorgo, w którego białku udział leucyny jest znaczny, jednak brakuje w nim tryptofanu, waliny i izoleucyny.
    Sorgo jest rośliną zaliczaną do zbóż i pochodzi z Afryki. Obecnie jej uprawa jest bardzo rozpowszechniona w dużej części Afryki i Azji. Stosowana przy produkcji mąki, kasz i krochmalu. Niebezpieczeństwo wystąpienia pelagry lub podobnego schorzenia istnieje u osób które spożywają mało białka zwierzęcego.
    Innym aminokwasem, którego nadmiar jest szkodliwy jest fenyloalanina. Jego nadmiar powoduje wystąpienie objawów podobnych do fenyloketonurii. Fenyloketonuria jest chorobą wywołaną defektami w metabolizmie fenyloalaniny przez organizm ludzki, tj. brakiem enzymu hydrolazy fenyloalaninowej. W przypadku braku lub niedostatku tego enzymu fenyloalanina jest gromadzona w płynach ustrojowych, następuje wydzielanie dużych ilości acetonu oraz zahamowanie biosyntezy tyrozyny. Przyjmowanie produktów zawierających fenyloalaninę u osób dotkniętych fenyloketonurią prowadzi do nieodwracalnych uszkodzeń mózgu, czasem śmiertelnych.
    Produkty o wysokiej zawartości fenyloalaniny, to przede wszystkim produkty pochodzenia zwierzęcego o wysokiej zawartości białka, takie jak: mięso i przetwory mięsne, ryby, jaja, drób, mleko i przetwory mleczne, ale także nasiona roślin strączkowych, orzechów, czekolady i wyrobów z jej udziałem oraz produkty zbożowe, które nie zostały wytworzone z mąki niskobiałkowej. Aspartam (E 951) należy do grupy tzw. substancji intensywnie słodzących, są to związki, które wykazują dużą siłę słodzącą w porównaniu do sacharozy. Związek ten jest zbudowany z dwóch aminokwasów kwasu asparaginowego i fenyloalaniny, w przeciwieństwie do innych słodzików, poza smakiem dostarcza również energii (ok. 4 kcal na każdy gram). W przewodzie pokarmowym jest trawiony tak jak białka, z rozłożeniem na składowe aminokwasy, które są wchłaniane i wykorzystywane dalej w procesach metabolicznych.
    Siła słodząca aspartamu jest ok. 200 razy większa niż sacharozy. Wykorzystywany jest przy produkcji słodyczy, gum do żucia, deserów, napojów "dietetycznych", oraz żywności dla osób chorych na cukrzycę.


    Aspartam spożywany w nadmiarze wywołuje stany depresyjne, wahania nastrojów, a także psychozę (zmniejsza ilość serotoniny – substancji odpowiedzialnej za przekazywaniu impulsów nerwowych pomiędzy komórkami mózgu). Nadmiar aspartamu gromadzi się w tkankach mózgu, a jego przedawkowanie może być przyczyną obumierania komórek nerwowych w obwodowym układzie nerwowym.


    Z kolei nadmiar tryptofanu w diecie ubogiej w białko prowadzi do depresji. Większe dawki tryptofanu nawet przy diecie wysokobiałkowej są toksyczne. W latach 80-tych aminokwas ten stosowany był w lekach przeciwdepresyjnych.
    Nadmiar cysteiny i metioniny wywołuje nerkozę wątroby i nerek. Toksyczność tych aminokwasów, a przede wszystkim metioniny jest nasilana przez niedobór witaminy B6.
    Ogólne badania wykazały że najbardziej szkodliwe dla naszego organizmu są aminokwasy pochodzące z grupy hydrofobowych, natomiast te które są polarne oraz dobrze rozpuszczalne w wodzie, zwykle są nieszkodliwe. Wyjątek od tej reguły stanowi MGN, czyli monoglutaminian sodu, który bardzo powszechnie występuje w przyprawach do potraw, szczególnie w kuchni chińskiej. Doniesienia z ostatnich lat wykazują jego szkodliwe działanie, a mianowicie porcja MGN wielkości 5g (zawartość dwóch porcji chińskiej zupy) wywołuje depresję, nadmierną pobudliwość, kołatanie serca oraz bóle głowy.

    Aminokwasy egzogenne i endogenne

    W połowie XIX wieku Liebieg obserwując doświadczalne zwierzęta, które karmione były tylko żelatyną zauważył niekorzystny wpływ takiej diety na organizmu. Zwierzęta karmione żelatyną przestawały przybierać na wadze i po dłuższym czasie padały. Na podstawie tych obserwacji stwierdził, że żelatyna pomimo swojego białkowego charakteru, nie dostarczała zwierzętom wszystkich potrzebnych do życia aminokwasów, a same zwierzęta nie były w stanie ich wytworzyć [1]. Powstał więc podział aminokwasów białkowych na dwie główne grupy, a mianowicie aminokwasy egzogenne i endogenne.
    Początkowo nie można było określić, które z aminokwasów należą do aminokwasów niezbędnych, a które mogą być wytwarzane w dostatecznych ilościach przez sam organizm. Stało się to możliwe w XX wieku, kiedy zdefiniowano najważniejsze aminokwasy wchodzące w skład białka i przeprowadzono badania wpływu poszczególnych aminokwasów na bilans azotowy badanych zwierząt i ludzi. Bilans azotowy polega na oznaczaniu ilości azotu pobieranego wraz z pożywieniem i ilości azotu wydalanego z organizmu. W roku 1906 jako pierwszy na listę trafił tryptofan, natomiast ostatnim aminokwasem zaliczonym do niezbędnych była treonina, którą poznano dopiero w 1945 roku. W latach późniejszych na listę trafiły również arginina oraz histydyna.

    Aminokwasy egzogenne
    Aminokwasy egzogenne (ang. IAA - indispensable amino acids), nazywane też aminokwasami niezbędnymi - jest to grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie ludzkim i muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych. Żywienie pokarmami ubogimi w aminokwasy niezbędne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych. Do aminokwasów niezbędnych dla człowieka zalicza się 8 aminokwasów egzogennych z dwoma dodatkowymi (histydyna i arginina) u dzieci.
    Aminokwasy egzogenne u człowieka dorosłego (w nawiasach nazwy angielskie i ich oficjalne skróty) to:
    • fenyloalanina (phenylalanine, Phe)
    • izoleucyna (isoleucine, Ile)
    • leucyna (leucine, Leu)
    • lizyna (lysine, Lys)
    • metionina (methionine, Met)
    • treonina (threonine, Thr)
    • tryptofan (tryptophan, Trp)
    • walina (valine, Val)
    U dziecka należy jeszcze wymienić dwa aminokwasy:
    • histydyna (histidine, His)
    • arginina (arginine, Arg)
    U innych ssaków, zestaw aminokwasów egzogennych może być w części odmienny, np. dla kotów niezbędnym aminokwasem jest tauryna.

    Aminokwasy endogenne
    Aminokwasy endogenne (ang. DAA - dispensable amino acids) - to aminokwasy, które organizm zwierzęcy może syntetyzować samodzielnie, w przeciwieństwie do aminokwasów egzogennych, które musi przyjmować systematycznie wraz z pożywieniem.
    U różnych zwierząt różne aminokwasy można zaliczyć do jednej z tych dwu grup, aczkolwiek u większości kręgowców są to te same aminokwasy, co u człowieka. U roślin podziału takiego nie ma, gdyż wszystkie aminokwasy są przez nie wytwarzane wewnątrz organizmu. Dostępne w literaturze zestawienia aminokwasów endogennych różną się między sobą. Jedne uwzględniają tylko aminokwasy wchodzące w skład białek, a inne również takie, które funkcjonują w ustroju jako samodzielne związki chemiczne biorące udział w rozmaitych procesach metabolizmu. Rozbieżności dotyczą też tego czy zaliczać do aminokwasów endogennych te, które mogą być syntetyzowane wewnątrz organizmu, ale w wyniku przekształcenia aminokwasów egzogennych.
    Aminokwasy endogenne u człowieka (w nawiasach podano angielskie nazwy oraz ich skróty), to:
    • alanina (alanine, Ala)
    • asparagina (asparagine, Asn)
    • cysteina (cysteine, Cys)
    • cystyna (cystine)
    • cytrulina (citruline)
    • glicyna (glycine, Gly)
    • glutamina (glutamine, Gln)
    • homoseryna (homoserine, Hse)
    • hydroksylizyna
    • hydroksyprolina (hydroksyproline)
    • karnityna (carnitine)
    • kwas gamma-aminomasłowy (gamma-aminobutyric acid)
    • kwas asparaginowy (aspartic acid, Asp)
    • kwas glutaminowy (glutamic acid, Glu)
    • ornityna (ornithine)
    • prolina (proline, Pro)
    • seryna (serine, Ser)
    • tauryna
    Istnieją również aminokwasy warunkowo zbędne w pożywieniu (tzw. względnie egzogenne), które mogą być syntetyzowane wewnątrz ustroju z innych aminokwasów egzogennych, jednak przy nieodpowiedniej diecie lub innych zmianach metabolizmu, ich synteza wewnątrzustrojowa może być niewystarczająca, stąd wymagane może być ich przyjmowanie z zewnątrz. Należą do nich:
    • arginina (arginine, Arg),
    • histydyna (histidine, His),
    • tyrozyna (tyrosine, Tyr),
    przy czym arginina i histydyna uważane są za aminokwasy egzogenne u dzieci, a ponadto histydyna jest egzogenna dla osób znacznie zwiększających białkową masę ciała, np. dla kulturystów.

    Dzienne zapotrzebowanie człowieka na aminokwasy niezbędne.
    Aminokwas - Symbol - Dawka
    Izoleucyna -0,7
    Leucyna -1,1
    Lizyna -0,8
    Metionina -1,1
    Fenyloalanina -1,1
    Tyrozyna -0,7
    Tryptofan -0,25
    walina -0,8
    Tyrozyna -względnie egzogenny
    www.chemorganiczna.com
    www.kuchniajarska.pl
    http://zguw.ibb.waw.pl
    Ostatnio edytowane przez Giro ; 23-12-09 o 19:53
    Odpowiedź z Cytatem Odpowiedź z Cytatem Podziel się na Facebook

  2. Użytkownik Giro otrzymał za ten post 5 SOGi(-ów) od użytkowników:

    michal_f (23-12-09), rozek14 (31-01-10), scarface88 (23-12-09), slim shady (23-12-09), wujek_stunt (23-12-09)

Uprawnienia

  • Nie możesz zakładać nowych tematów
  • Nie możesz pisać wiadomości
  • Nie możesz dodawać załączników
  • Nie możesz edytować swoich postów
  •