Conan
26-11-07, 17:18
Artykuł o taurynie
Antykatabolik.
Katabolizm (degradacja białek) zachodzi najintensywniej podczas pracy(wysiłkowy) i snu (poabsorpcyjny). Kiedy po posiłku, wzrasta we krwipoziom wolnych aminokwasów, intensywnie przenikają do mięśni iwytwarzają białka, bo białka mięśniowe są ich magazynem. Podczaswysiłku (treningu) lub długiej przerwy pomiędzy posiłkami (snu), enzymykataboliczne rozbijają białka, aby uwolnić zmagazynowane aminokwasy, boteraz te potrzebne są również i innym tkankom. Wprawdzie wolneaminokwasy mogą być transportowane na duże odległości, to jednak,organizm często posługuje się pewnym trikiem. Otóż, nie transportujecałych aminokwasów, tylko sam azot, z którego potrzebujące tkankisamodzielnie wytwarzają już sobie aminokwasy. Najpierw, więc azotodrywany jest od aminokwasów, a potem przyłączany do kwasuglutaminowego, z wytworzeniem glutaminy - magazyniera i transporteraazotu. W tkankach docelowych przebiega reakcja odwrotna, odbudowującapotrzebne aminokwasy, a cały ten proces nazywamy transaminacją.Organizm niszczy białka i aminokwasy oczywiście, jedynie do chwili,uzyskania właściwego poziomu glutaminy, niezbędnej do zaopatrzeniatkanek w azot. Przy wysokim poziomie glutaminy, katabolizm ustaje...
Ze względu na wyjątkową, antykataboliczną aktywność glutaminy, chętniestosują ją wszyscy sportowcy, ale wyjątkowo upodobali ją sobie pakerzy.Podobną funkcję, magazyniera i transportera azotu, wypełnia też itauryna. Świadczą za tym, przynajmniej dwa fakty. Pierwszy - ok. 50%niebiałkowego azotu (pozostającego w organizmie, poza białkami)zmagazynowane jest właśnie w taurynie. Drugi - im więcej podamytauryny, tym mniej glutaminy wytworzy organizm, co sugeruje, że taurynamoże w transporcie azotu zastąpić glutaminę.
Aby uzupełnić pulę tauryny, organizm musi dziennie pozyskać jej ok. 4g. Połowę tego, przy dobrym wyżywieniu, uzupełniamy dietą. Jednak drugąpołowę, organizm samodzielnie odtwarza. Produkuje ją z cysteiny imetioniny, aminokwasów, pozyskiwanych głównie z demontażu białekmięśniowych. W podobny sposób powstają inne, niezbędne aminokwasynieproteogenne - np. kreatyna i karnityna. Kreatyna z argininy iglicyny, karnityna - lizyny i metioniny. Ponieważ białka mięśniowezawierają bardzo małe ilości metioniny i cysteiny, organizm musi rozbićich wiele, aby zabezpieczyć odbudowę tauryny. Wytworzenie 1-go gramatauryny kosztuje Nas utratę ok. 120-tu gramów suchej masy mięśniowej.Jeżeli sytuację tą odwrócimy, uświadomimy sobie, że spożycie 1-go gramatauryny oszczędzi 120-cia gramów białek mięśniowych.
Związany z mechanizmem syntezy aminokwasów nieproteogennych,antykataboliczny efekt działania kreatyny i karnityny jest znaczniemniejszy, gdyż potrzebne do ich wytworzenia aminokwasy są w białkachznacznie bardziej rozpowszechnione. Synteza 1-go grama kreatyny lubkarnityny kosztuje nas nie więcej, jak utratę po ok. 40-tu gramówbiałek. Dodatkowo, ponieważ chodzi tutaj o inne aminokwasy, głównieargininę i lizynę, organizm pozyskuje je do syntezy kreatyny ikarnityny, już z puli białek, zdegradowanych, celem pozyskania cysteinyi metioniny do wytworzenia tauryny. Ponieważ, więc organizm degradujenajwięcej białek, dla odbudowywania tauryny, tauryna jest aminokwasemnajsilniej limitującym katabolizm.
Opisano i udokumentowana jeszcze jeden mechanizm jej aktywności antykatabolicznej - stabilizację lizosomów.
Pisałem wcześniej, że bezpośrednio za katabolizm odpowiadają enzymykataboliczne - proteolityczne - zwane też lizosomalnymi. Dla tegolizosomalnymi, bo magazynowanymi w organellach komórkowych -lizosomach.
Wysiłek fizyczny (np. trening) i głodzenie (np. długa, nocna przerwapomiędzy posiłkami) zmieniają fizykochemiczny stan środowiskakomórkowego, co prowadzi do destabilizacji błon biologicznych lizosomówi, w konsekwencji, uwolnienia katabolicznych enzymów lizosomalnych.
Wprawdzie, potocznie mówimy, że aminokwasy nieproteogenne nie wchodzą wskład białek, to jednak, nie jest to stwierdzenie całkiem prawdziwe...Nie są wbudowywane w białka poprzez aparat genetyczny, jednakże, już pozsyntetyzowaniu białka przez geny, mogą wiązać i stabilizować molekułybiałkowe. Do takiego wiązania dochodzi właśnie, między innymi w błonachlizosomalnych, a to stabilizuje te błony, ogranicza uwalnianie enzymów,i w efekcie hamuje katabolizm. W ten sposób działają: fosfokreatyna,acetylokarnityna i... tauryna. Tauryna jest tutaj najważniejsza -odpowiada w 80-ciu procentach za stabilizację błon, aminokwasaminieproteogennymi.
Wart jest odnotowania jeszcze jeden mechanizm - hamowanie aktywność hormonów katabolicznych.
Hormony kataboliczne, z jednej strony, hamują aktywność anabolicznych,z drugiej zaś, stymulują geny do produkcji enzymów katabolicznych.
Tauryna, poprzez oddziaływanie na ośrodki mózgowe, hamuje uwalnianiehormonu przysadkowego, ACTH, który stymuluje obwodową syntezę kortyzolui serotoniny. W tej sytuacji powstaje mniej hormonów katabolicznych, comoże być kolejnym mechanizmem, odpowiedzialnym za antykatabolicznąaktywność tauryny.
Antykatabolik.
Katabolizm (degradacja białek) zachodzi najintensywniej podczas pracy(wysiłkowy) i snu (poabsorpcyjny). Kiedy po posiłku, wzrasta we krwipoziom wolnych aminokwasów, intensywnie przenikają do mięśni iwytwarzają białka, bo białka mięśniowe są ich magazynem. Podczaswysiłku (treningu) lub długiej przerwy pomiędzy posiłkami (snu), enzymykataboliczne rozbijają białka, aby uwolnić zmagazynowane aminokwasy, boteraz te potrzebne są również i innym tkankom. Wprawdzie wolneaminokwasy mogą być transportowane na duże odległości, to jednak,organizm często posługuje się pewnym trikiem. Otóż, nie transportujecałych aminokwasów, tylko sam azot, z którego potrzebujące tkankisamodzielnie wytwarzają już sobie aminokwasy. Najpierw, więc azotodrywany jest od aminokwasów, a potem przyłączany do kwasuglutaminowego, z wytworzeniem glutaminy - magazyniera i transporteraazotu. W tkankach docelowych przebiega reakcja odwrotna, odbudowującapotrzebne aminokwasy, a cały ten proces nazywamy transaminacją.Organizm niszczy białka i aminokwasy oczywiście, jedynie do chwili,uzyskania właściwego poziomu glutaminy, niezbędnej do zaopatrzeniatkanek w azot. Przy wysokim poziomie glutaminy, katabolizm ustaje...
Ze względu na wyjątkową, antykataboliczną aktywność glutaminy, chętniestosują ją wszyscy sportowcy, ale wyjątkowo upodobali ją sobie pakerzy.Podobną funkcję, magazyniera i transportera azotu, wypełnia też itauryna. Świadczą za tym, przynajmniej dwa fakty. Pierwszy - ok. 50%niebiałkowego azotu (pozostającego w organizmie, poza białkami)zmagazynowane jest właśnie w taurynie. Drugi - im więcej podamytauryny, tym mniej glutaminy wytworzy organizm, co sugeruje, że taurynamoże w transporcie azotu zastąpić glutaminę.
Aby uzupełnić pulę tauryny, organizm musi dziennie pozyskać jej ok. 4g. Połowę tego, przy dobrym wyżywieniu, uzupełniamy dietą. Jednak drugąpołowę, organizm samodzielnie odtwarza. Produkuje ją z cysteiny imetioniny, aminokwasów, pozyskiwanych głównie z demontażu białekmięśniowych. W podobny sposób powstają inne, niezbędne aminokwasynieproteogenne - np. kreatyna i karnityna. Kreatyna z argininy iglicyny, karnityna - lizyny i metioniny. Ponieważ białka mięśniowezawierają bardzo małe ilości metioniny i cysteiny, organizm musi rozbićich wiele, aby zabezpieczyć odbudowę tauryny. Wytworzenie 1-go gramatauryny kosztuje Nas utratę ok. 120-tu gramów suchej masy mięśniowej.Jeżeli sytuację tą odwrócimy, uświadomimy sobie, że spożycie 1-go gramatauryny oszczędzi 120-cia gramów białek mięśniowych.
Związany z mechanizmem syntezy aminokwasów nieproteogennych,antykataboliczny efekt działania kreatyny i karnityny jest znaczniemniejszy, gdyż potrzebne do ich wytworzenia aminokwasy są w białkachznacznie bardziej rozpowszechnione. Synteza 1-go grama kreatyny lubkarnityny kosztuje nas nie więcej, jak utratę po ok. 40-tu gramówbiałek. Dodatkowo, ponieważ chodzi tutaj o inne aminokwasy, głównieargininę i lizynę, organizm pozyskuje je do syntezy kreatyny ikarnityny, już z puli białek, zdegradowanych, celem pozyskania cysteinyi metioniny do wytworzenia tauryny. Ponieważ, więc organizm degradujenajwięcej białek, dla odbudowywania tauryny, tauryna jest aminokwasemnajsilniej limitującym katabolizm.
Opisano i udokumentowana jeszcze jeden mechanizm jej aktywności antykatabolicznej - stabilizację lizosomów.
Pisałem wcześniej, że bezpośrednio za katabolizm odpowiadają enzymykataboliczne - proteolityczne - zwane też lizosomalnymi. Dla tegolizosomalnymi, bo magazynowanymi w organellach komórkowych -lizosomach.
Wysiłek fizyczny (np. trening) i głodzenie (np. długa, nocna przerwapomiędzy posiłkami) zmieniają fizykochemiczny stan środowiskakomórkowego, co prowadzi do destabilizacji błon biologicznych lizosomówi, w konsekwencji, uwolnienia katabolicznych enzymów lizosomalnych.
Wprawdzie, potocznie mówimy, że aminokwasy nieproteogenne nie wchodzą wskład białek, to jednak, nie jest to stwierdzenie całkiem prawdziwe...Nie są wbudowywane w białka poprzez aparat genetyczny, jednakże, już pozsyntetyzowaniu białka przez geny, mogą wiązać i stabilizować molekułybiałkowe. Do takiego wiązania dochodzi właśnie, między innymi w błonachlizosomalnych, a to stabilizuje te błony, ogranicza uwalnianie enzymów,i w efekcie hamuje katabolizm. W ten sposób działają: fosfokreatyna,acetylokarnityna i... tauryna. Tauryna jest tutaj najważniejsza -odpowiada w 80-ciu procentach za stabilizację błon, aminokwasaminieproteogennymi.
Wart jest odnotowania jeszcze jeden mechanizm - hamowanie aktywność hormonów katabolicznych.
Hormony kataboliczne, z jednej strony, hamują aktywność anabolicznych,z drugiej zaś, stymulują geny do produkcji enzymów katabolicznych.
Tauryna, poprzez oddziaływanie na ośrodki mózgowe, hamuje uwalnianiehormonu przysadkowego, ACTH, który stymuluje obwodową syntezę kortyzolui serotoniny. W tej sytuacji powstaje mniej hormonów katabolicznych, comoże być kolejnym mechanizmem, odpowiedzialnym za antykatabolicznąaktywność tauryny.